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什麼是組蛋白↟₪✘✘↟?組蛋白的功能是什麼↟₪✘✘↟?
  • 釋出日期◕↟☁:2022-11-08      瀏覽次數◕↟☁:397
    • 組蛋白(histone)是真核生物體細胞染色質與原核細胞中的鹼性蛋白質₪╃▩₪·,和DNA共同組成核小體結構☁☁·▩。它們是染色質的主要蛋白質組分₪╃▩₪·,作為DNA纏繞的線軸₪╃▩₪·,並在基因調控中發揮作用₪╃▩₪·,但是原核細胞組蛋白對基因調控的作用非常微弱☁☁·▩。沒有組蛋白₪╃▩₪·,染色體中未纏繞的DNA將非常長(人類DNA中的長寬比超過1000萬比1)☁☁·▩。例如₪╃▩₪·,每個人類二倍體細胞(含有23對染色體)具有約1.8米長的DNA₪╃▩₪·,但是在組織蛋白上纏繞它具有約90微米(0.09毫米)的染色質₪╃▩₪·,當在有絲分裂期間複製和濃縮時₪╃▩₪·,其導致約120微米的染色體☁☁·▩。

      組蛋白(histone)是指所有真核生物的細胞核中₪╃▩₪·,與DNA結合存在的鹼性蛋白質的總稱☁☁·▩。其分子量約10000~20000Kda☁☁·▩。
      真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質₪╃▩₪·,含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多₪╃▩₪·,二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4☁☁·▩。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白複合物☁☁·▩。因氨基酸成分和分子量不同₪╃▩₪·,主要分成5類☁☁·▩。
      組蛋白的甲基化修飾主要是由一類含有SET結構域的蛋白質來執行的₪╃▩₪·,組蛋白甲基化修飾參與異染色質形成₪◕·₪、基因印記₪◕·₪、X染色體失活和轉錄調控等多種主要生理功能₪╃▩₪·,組蛋白的修飾作用是表觀遺傳學研究的一個重要領域☁☁·▩。組蛋白甲基化的異常與腫瘤發生等多種人類疾病相關₪╃▩₪·,可以特異性地啟用或者抑制基因的轉錄活性☁☁·▩。研究發現₪╃▩₪·,組蛋白甲基轉移酶的作用物件不僅僅限於組蛋白₪╃▩₪·,某些非組蛋白也可以被組蛋白甲基轉移酶甲基化₪╃▩₪·,這將為探明細胞內部基因轉錄₪◕·₪、訊號轉導₪◕·₪、甚至個體的發育和分化機制提供更廣闊的空間☁☁·▩。

      組蛋白的基因非常保守☁☁·▩。親緣關係較遠的種屬中₪╃▩₪·,四種組蛋白(H2A₪◕·₪、H2B₪◕·₪、H3₪◕·₪、H4)氨基酸序列都非常相似₪╃▩₪·,如海膽組織H3的氨基酸序列與來自小牛胸腺的H3的氨基酸序列間只有一個氨基酸的差異₪╃▩₪·,小牛胸腺的H3的氨基酸序列與豌豆的H3也只有4個氨基酸不同☁☁·▩。不同生物的H1序列變化較大₪╃▩₪·,在某些組織中₪╃▩₪·,H1被特殊的組蛋白所取代☁☁·▩。如成熟的魚類和鳥類的紅細胞中H1則被H5所取代₪╃▩₪·,精細胞中則由精蛋白代替組蛋白☁☁·▩。染色質中的組蛋白與DNA的含量之比為1:1☁☁·▩。
      真核生物細胞核中組蛋白的含量約為每克DNA 1克₪╃▩₪·,大部分真核生物中有5種組蛋白₪╃▩₪·,兩棲類₪◕·₪、魚類和鳥類還有H5以替代或補充H1☁☁·▩。染色質是由許多核小體組成的₪╃▩₪·,H2A₪╃▩₪·,H2B₪╃▩₪·,H3和H4各2個分子構成的8聚體是核小體的核心部分₪╃▩₪·,H1的作用是與線性 DNA結合以幫助後者形成高階結構☁☁·▩。組蛋白是已知蛋白質中最保守的₪╃▩₪·,例如₪╃▩₪·,人類和豌豆的H4氨基酸序列只有兩個不同₪╃▩₪·,人類和酵母的H4氨基酸序列也只有8個不同₪╃▩₪·,這說明H4的氨基酸序列在約10^9年間幾乎是恆定的☁☁·▩。

      功能◕↟☁:
      填充蛋白質
      組蛋白作為DNA纏繞的線軸☁☁·▩。 這使得能夠在細胞核內將真核細胞的大型的基因組所必需的壓實物◕↟☁:壓實的分子比未壓實的分子短40,000倍☁☁·▩。

      染色質調控
      組織蛋白進行翻譯後修飾₪╃▩₪·,以更改它與DNA及其他核蛋白的相互作用☁☁·▩。組織蛋白H3及H4有著核小體伸出的長尾巴₪╃▩₪·,能夠在不同的地方進行共價修飾☁☁·▩。這種修飾包括有甲基化₪◕·₪、瓜氨化₪◕·₪、乙醯基化₪◕·₪、磷酸化₪◕·₪、小泛素相關修飾化₪◕·₪、泛素化及二磷酸腺苷核糖基化☁☁·▩。組織蛋白核心(即H2A及H3)亦可以作出修飾☁☁·▩。修飾的組合可以組成編碼₪╃▩₪·,成為組織蛋白編碼☁☁·▩。組織蛋白修飾在不同的生物過程起著作用₪╃▩₪·,包括基因表觀調控₪◕·₪、DNA修復₪◕·₪、有絲分裂及減數分裂☁☁·▩。

      組織蛋白修飾的命名是◕↟☁:
      先以組蛋白名稱開始₪╃▩₪·,如H3;單一字母的氨基酸簡稱₪╃▩₪·,如K代表賴氨酸₪╃▩₪·,及在蛋白質的位置;及修飾的種類₪╃▩₪·,Me即甲基化₪◕·₪、P即磷酸化₪◕·₪、Ac即乙醯化及Ub即泛素化☁☁·▩。

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